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Prolytix HCVIIA-0031現(xiàn)貨——上海起發(fā)

更新時(shí)間：2024-03-19 點(diǎn)擊次數(shù)：1192

Prolytix(前身為Haematologic Technologies)于1987年由血栓形成和止血領(lǐng)域的杰出科學(xué)家Kenneth Mann博士創(chuàng)立，并迅速成為一家備受推崇的研究試劑公司。憑借在凝血和止血方面的專(zhuān)業(yè)知識(shí)，我們繼續(xù)為世界各地的研究實(shí)驗(yàn)室提供高純度的血漿蛋白和抗體。

Prolytix HCVIIA-0031現(xiàn)貨——上海起發(fā)

Human Factor VIIa

因子VIIa參與外源因子X(jué)ase復(fù)合物

說(shuō)明了外源因子X(jué)ase酶復(fù)合物的成分。因子VIIa及其輔因子組織因子（TF）以鈣依賴(lài)的方式聚集在帶負(fù)電荷的膜表面上，形成酶復(fù)合物，該酶復(fù)合物將因子X(jué)蛋白水解轉(zhuǎn)化為因子X(jué)a。該復(fù)合物被稱(chēng)為外源性因子X(jué)ase復(fù)合物，因?yàn)榻M織因子成分可能來(lái)源于血漿環(huán)境的“外源性"來(lái)源，而血漿環(huán)境在血管損傷后是可以獲得的。

Size1 mg, 20 µg

Formulation50% glycerol/water (v/v)

Storage-20°C

Shelf Life12 months

Purity>95% by SDS-PAGE

Activity DeterminationFactor VII clotting assay

人因子VII是一種單鏈血漿糖蛋白，是一種天然形式的酶原（1-4）。因子VII的蛋白水解激活產(chǎn)生酶因子VIIa，當(dāng)其與整合膜蛋白組織因子結(jié)合時(shí)，形成將因子X(jué)蛋白水解轉(zhuǎn)化為因子X(jué)a的酶復(fù)合物。這種酶復(fù)合物最為人所知的是外源性因子X(jué)ase（發(fā)音為ten-ase）復(fù)合物，因?yàn)橛捎谄浣M織因子成分，它由通常不在血漿環(huán)境中的蛋白質(zhì)組成。

因子VII向因子VIIa的轉(zhuǎn)化由多種蛋白酶催化，包括凝血酶、因子IXa、因子X(jué)a、因子X(jué)Ia和因子X(jué)IIa。當(dāng)因子VII與組織因子在鈣存在下結(jié)合時(shí)，也會(huì)發(fā)生快速激活（5-9）。后一個(gè)事件與自催化一致，很可能是由少量預(yù)先存在的因子VIIa引發(fā)的。激活反應(yīng)導(dǎo)致精氨酸152之間的肽鍵斷裂

Gel	Novex 4-12% Bis-Tris
Load	Human Factor VIIa, 1 µg per lane
Buffer	MOPS
Standard	SeeBluePlus 2; Myosin (191 kDa), Phosphorylase B (97 kDa), BSA (64 kDa), Glutamic Dehydrogenase (51 kDa), Alcohol Dehydrogenase (39 kDa), Carbonic Anhydrase (28 kDa), Myoglobin Red (19 kDa), Lysozyme (14 kDa)

Localization

Plasma

Mode of action

Enzyme component of the extrinsic factor X activating complex; also activates factor IX, thus by-passing the contact activation system.

Molecular weight

50,000 (human) (2)

Extinction coefficient

1 %

1 c m, 280 nm

= 13.9 (2) – (inferred from the zymogen, factor VII)

Specific Activity

approximately 16,000 units/mg (determined from single stage clotting assay)

Structure

2 subunits; NH2-terminal derived light chain (Mr=20,000), COOH-terminal derived heavy chain (Mr=30,000), NH2-terminal gla-domain, two EGF domains

Percent carbohydrate

13% (10) – (based upon analysis of bovine factor VII)

Post-translational modifications

one β-hydroxyaspartate (11), ten gla residues (12)

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